ENZIMAS
ENZIMAS
Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan las
reacciones químicas que hacen posible la vida tal como la conocemos el ADN,
membranas, células y tejidos, utilización de energía para impulsar la motilidad
celular, la función neural y la contracción muscular
Casi todas las enzimas son proteínas, excepción ribosomas.
La capacidad para valorar la actividad de enzimas específicas en la sangre,
otros líquidos hísticos, o extractos celulares, ayuda en el diagnóstico y el
pronóstico de enfermedad.
Las proteasas y amilasas aumentan la capacidad de los
detergentes para eliminar suciedad y colorantes.
Por ejemplo, la proteasa rennina se utiliza en la
producción de quesos, mientras que la lactasa es empleada para eliminar lactosa
de la leche.
NATURALEZA QUÍMICA DE LAS
ENZIMAS
El análisis de las
enzimas obtenidas en forma más pura, cristalizada, demuestra que son proteínas.
Las enzimas son inactivadas a altas temperaturas y, en general, la cinética de
la desnaturalización térmica de las enzimas da resultados muy parecidos a los
de la des naturalización térmica de las proteínas.
NATURALEZA QUÍMICA DE LAS
ENZIMAS
Las enzimas son activadas en una zona muy restringida
de pH, y presenta un punto óptimo de pH donde su actividad es mayor.
Todos los agentes que desnaturalizan a las proteínas
también destruyen o inactivan a las enzimas, ya sea el calor, los ácidos
fuertes, o los metales pesados que pueden combinarse con ellas.
NATURALEZA QUÍMICA DE LAS
ENZIMAS
Los problemas de solubilidad y de precipitación son
comunes a las proteínas y las enzimas; en general, son solubles en agua o
soluciones salinas, insolubles en alcohol, precipitan con determinadas
concentraciones de sales neutras, etc.
Al igual que todos los
catalizadores, las enzimas no se consumen ni se alteran de manera
permanente como consecuencia de su participación en una reacción.
Además de ser muy eficientes, las enzimas también son
catalizadores en extremo selectivos.
NOMENCLATURA DE LAS
ENZIMAS
Algunas enzimas, de manera especial las que fueron
descubiertas en un principio, recibieron nombres ligados más bien a su sitio de
procedencia anatómica que no siguen ninguna regla ni sistema: Ptialina,
tripsina, pepsina.
Las enzimas relacionadas con la coagulación de la
sangre, como son la trombina, la
plasmina, el plasminógeno, etc. reciben también nombres sistematizados.
Al descubrir nuevas enzimas y proceder a su
caracterización estricta se aplicaron reglas de nomenclatura basadas en el
nombre del sustrato atacado, o en el tipo general de sustrato, o en la reacción
catalizada y se ha añadido convencionalmente, la terminación -asa. Por ejemplo:
las lipasas, amilasas, etc.
Aunque el sufijo –asa continúa en uso; actualmente, al
nombrar a las enzimas, se enfatiza el tipo de reacción catalizada. Por ejemplo:
las hidrogenases catalizan la eliminación de hidrogeno y las transferasas,
reacciones de transferencia de grupo.
Las enzimas relacionadas con la coagulación de la
sangre, como son la trombina, la
plasmina, el plasminógeno, etc. reciben también nombres sistematizados.
Al descubrir nuevas enzimas y proceder a su
caracterización estricta se aplicaron reglas de nomenclatura basadas en el
nombre del sustrato atacado, o en el tipo general de sustrato, o en la reacción
catalizada y se ha añadido convencionalmente, la terminación -asa. Por ejemplo:
las lipasas, amilasas, etc.
CLASIFICACIÓN DE LAS
ENZIMAS
Ø Óxido-reductasas
Ø Liasas
Ø Isomerasas
Ø Ligasas
ÓXIDO-REDUCATASAS
Enzimas
relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas. En esta clase se
encuentran varias subclases como las de hidrogenases y oxidasas, de gran
importancia en los procesos oxidativos de la respiración celular
Las
per oxidasas que usan agua oxigenada, H202 como oxidante (aceptor) y las
hidrolasas que incorporan átomos de oxígeno, a partir de oxígeno molecular
(02), en los sustratos correspondientes.
LIASAS
Este
grupo de enzimas cataliza la introducción o la eliminación de un grupo químico
a una doble ligadura. Comprende varias subclases, de acuerdo con la unión
atacada y el grupo separado o añadido: descarboxilasas, aldehido-liasas,
cetoácido-liasa, etc.
ISOMERASAS
Catalizan
diversos tipos de isomerización, sea óptica, geométrica, funcional, de
posición, etc.
Se
dividen en varias subclases: las racemasas y las epimerasas, responsables,
respectivamente, de la racemización de los aminoácidos y la epimerización de
los azúcares.
LIGASAS
Las
ligasas permiten la unión de dos moléculas simultánea mente a la degradación
del ATP u otro enlace químico, con la liberación de la energía necesaria para
llevar a cabo la unión de dichas moléculas.
Se trata de un grupo de enzimas muy
importantes donde se encuentran la acetil coenzima A sintetasa, formadora de
acetil coenzima A, a partir de acetato y coenzima A, las enzimas activadoras de
aminoácidos y otras.
PRINCIPALES
COENZIMAS
TPP
(pirofosfato de tiamina): transferencia de grupos aldehído; forma parte, entre
otros, del complejo piruvato deshidrogenasa.
Ø Vitamina
C.
Ø PLP
(fosfato de piridoxal): transferencia de grupos amino.
Ø PMP
(fosfato de piridoxamina): transferencia de grupos amino.
Ø FH4
(ácido tetrahidrofólico): transferencia de grupos formilo, metenilo y metileno.
Ø Biocitina:
transferencia de dióxido de carbono.
Ø Ácido
lipoico: transferencia de hidrógenos, grupos acilo y metilamina.
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